به گزارش روز سه شنبه گروه علم و آموزش فرهنگ سار، این استاندارد ملی، پروتکل‌های اندازه‌گیری و شرایط آزمون برای تغییرات ایجاد شده در ساختار ثانویه پروتئین در نتیجه برهم‌کنش با نانومواد با استفاده از طیف‌سنجی رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش (UV-CD) را مشخص می‌کند، این استاندارد برای مشخصه‌یابی تغییرات ایجاد شده در صورت‌بندی پروتئین‌های نامنظم شده کاربرد ندارد.
برای تدوین این استاندارد ملی، از استاندارد بین‌المللی ایزو به شماره ۲۳۴۵۹ به‌عنوان منبع استفاده شده که این استاندارد توسط سازمان بین‌المللی استاندارد (ایزو) در سال ۲۰۲۱ منتشر شده است.
این استاندارد ملی با مشارکت صمد نژادابراهیمی (عضو هیات علمی دانشگاه شهید بهشتی)، به‌عنوان دبیر تدوین استاندارد و متخصصانی از دانشگاه‌های کشور و ستاد توسعه فناوری نانو تدوین شد.
نانو اشیا و انبوهه‌ها و کلوخه‌های آنها (NOAA) هم اکنون در مقادیر بالا تولید می‌شوند و کاربردهای متنوعی دارند، برهم کنش این مواد با سیستم‌های زیستی از جمله پروتئین‌ها می‌تواند نگران‌کننده باشد و منجر به تغییرات برگشت‌پذیر یا برگشت‌ناپذیر در ساختار ثانویه پروتئین‌ها شوند.
بروز تغییرات برگشت‌ناپذیر در ساختار پروتئین می‌تواند بر کارکرد و صورت‌بندی پروتئین تأثیر بگذارد که این تغییرات به نوبه خود ممکن است بر واکنش‌پذیری زیستی کلی پروتئین‌ها نیز تأثیرگذار باشد، بنابراین پایش بروز چنین تغییراتی می‌تواند اطلاعات مهمی در مورد برهم کنش NOAA با سیستم‌های زیستی فراهم کند.
به گزارش ستاد ویژه توسعه فناوری نانو، زمانی که پروتئین در معرض یون‌های فلزی خاص و ترکیبات فعال زیستی قرار می‌گیرد، ساختار ثانویه آن تحت تأثیر قرار می‌گیرد، علاوه بر این ساختار ثانویه پروتئین تحت تأثیر عواملی مانند بافرهای مختلف با قدرت یونی، مقادیر pH و دما نیز قرار دارد، تغییرات ایجادشده در کارکرد و صورت‌بندی پروتئین‌ها را می‌توان به ساماندهی مجدد پروتئین و تغییرات در ابعاد کلی مولکولی که با فرآیند تا شدن ایجاد می‌شود، نسبت داد.
چندین روش برای تعیین ساختارها -صورت‌بندی مولکولی و فرآیند تا خوردن پروتئین و برهم کنش آنها با NOAA وجود دارد، این روش‌ها شامل طیف سنجی‌های تشدید مغناطیسی هسته‌ای (NMR)، تبدیل فوریه فروسرخ (FT-IR)، طیف‌سنجی رامان و رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش (UV-CD) هستند، علاوه بر این، روش جدیدی به نام «طیف‌سنجی رنگ تابی دورانی تابش سنکروترون» (SRCD) به‌عنوان یک روش دقیق به کار گرفته می‌شود که اطلاعاتی در مورد ساختارهای ثانویه و تا شدن پروتئین ارایه می‌دهد.
